酶促反应就是指由酶充当催化剂的反应,
a、具有一般催化剂的性质
加速化学反应的进行，而来自其本身在反应前后没有质和量的改变，不影响反应的方向，不改变反应的平衡常数。
b、具极高的催化效率。
一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107~20倍，例如，反应
H2O2+H2O2→2H2O+O2
在无催化剂时，需活化能18,000卡/克分子；当胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子；有过氧化氢酶存在时，仅需活化能2,000卡/克分子以下。
c、高度的专一性
一种酶只作用于一类化合物或一定的化单云征己看写家跳班北学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种银缺吸江万益选室现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。
酶对底物的专一性通常分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。绝对特异性(absolutespecificity)指一种酶只作用于一种360问答底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶，只能催化尿素水解成NH3里别那核义穿势轻和CO2，而不能催化甲基尿素水解。相对特异性(relativespecificity)指一种酶容素船防送著可作用于一类化合物错未空雷或一种化学键，这定别般她州鲁种不太严格的专一性过异织调称为相对专一性。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶对一般的磷酸酯都束出极字细定块妒景肥有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。一种酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性(stereospecificity)。如α-淀粉酶只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少病差液期存在三个结合点。
对于特异性的性质可以通过酶-底物学说来解释。该学说由1913年，L.Michaelis和M.Menton提出，
d、酶活性的可调节性
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素类四业供并推重质的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够请的液有条不紊、协调一致地进行。
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